Basterà un’analisi sulle urine per far diagnosi della variante umana della malattia di Creutzfeldt-Jakob, comunemente nota come morbo della ‘mucca pazza’. Dell’innovativo test, messo a punto dai ricercatori dell’Istituto Neurologico ‘Carlo Besta’ di Milano e dalla University of Texas Health Science Center di Houston, dà notizia uno studio, pubblicato oggi sul New England Journal of Medicine, che dedica anche un editoriale all’argomento. Il test consente di  individuare nelle urine la presenza delle proteine prioniche, che sono alla base della malattia.
 
“Questo esame – spiega Fabrizio Tagliavini, Direttore del Dipartimento di malattie neurodegenerative dell’Istituto Neurologico ‘Carlo Besta’ – è per ora disponibile solo a fini di ricerca, ma prevediamo che dopo la procedura di validazione, richiesta per tutte le nuove tecnologie, entrerà nella pratica clinica. Questa nuova tecnologia potrà essere utilizzata non solo per diagnosticare la variante umana della malattia di Creutzfeldt-Jakob, ma potrà essere esteso anche ad altre malattie neurodegenerative, quali l’Alzheimer, il Parkinson e le demenze fronto-temporali, attraverso la dimostrazione di marcatori specifici in tessuti periferici e liquidi biologici di facile accessibilità. Tutto ciò consentirebbe la diagnosi precoce di queste malattie e il tempestivo avvio di trattamenti già nella fase iniziale, quando i sintomi sono ancora sfumati e i danni al cervello non sono ancora gravi e irreversibili.  
Nel caso della variante umana della malattia di Creutzfeldt-Jakob, la diagnosi può essere effettuata nelle urine, poiché i prioni, oltre che nel cervello, sono presenti anche in organi periferici (milza, tonsille, intestino, muscoli, ecc) e in minime quantità anche nel sangue e nelle urine. Diversamente, nelle forme genetiche e sporadiche della malattia il prione è presente solo a livello del sistema nervoso centrale, dove è molto difficile andarlo a cercare.
Il test sviluppato dai ricercatori del ‘Besta’, insieme ai colleghi americani è in grado di individuare la malattia nel 93% dei casi e non dà ‘falsi positivi’, cioè falsi allarmi di malattia.
I prioni, presenti in piccolissime quantità nelle urine, vengono amplificati miliardi di volte, fino a renderli ‘visibili’ al test; un risultato questo ottenuto attraverso la procedura di Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA).
 
“Una caratteristica peculiare del prione – spiega Fabio Moda, ricercatore del ‘Besta’ e coordinatore dello studio, da lui avviato a Houston nel 2012 – è quella di trasformare la proteina prionica ‘sana’ in ‘malata’, quando ci viene in contatto; il prione malato a sua volta si lega ad altre proteine prioniche normali e le trasforma, con un meccanismo a cascata che promuove la progressione della malattia. Il test della PMCA consiste nell’alimentare con proteine sane il campione da esaminare; la presenza dei prioni viene svelata dalla trasformazione delle proteine sane in altre alterate, arrivando progressivamente ad averne un numero tale da poter essere rivelato dalle comuni tecniche diagnostiche”.
 
La malattia di Creutzfeldt-Jakob, appartenente al gruppo delle encefalopatie spongiformi, patologie degenerative del sistema nervoso centrale, è causato dall’alterazione delle proteine prioniche che modificano la loro conformazione in maniera patologica (prione), provocando così una degenerazione cosiddetta spongiforme delle cellule nervose. Si distinguono, a livello eziologico, tre forme di malattia: la forma sporadica (80% dei casi) della quale non è ancora nota la causa; la forma genetica (15%), legata a mutazioni del gene della proteina prionica; la forma acquisita 85% dei casi), che può essere trasmessa dall’animale all’uomo (come nel cosiddetto morbo della ‘mucca pazza’ o encefalopatia spongiforme bovina) e dall’uomo all’uomo.
 
Maria Rita Montebelli

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